مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

مقاله مقاله نشریه

مشخصات مقاله

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

نسخه انگلیسی

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

video

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

sound

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

نسخه انگلیسی

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

بازدید:

492
مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

دانلود:

577
مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

استناد:

اطلاعات مقاله نشریه

عنوان

تغییرات فیزیکوشیمیایی ایزوله پروتئین آب پنیر پس از واسرشته شدن، آبکافت آنزیمی و درهم تنیدن

صفحات

 صفحه شروع 873 | صفحه پایان 881

چکیده

 در مطالعه اخیر, خصوصیات فیزیکوشیمیایی ایزوله پروتئین آب پنیر و ترکیبات حاصله از آن شامل پروتئین آب پنیر واسرشت, پروتئین آب پنیر درهم تنیده, آبکافت پروتئین آب پنیر و آبکافت پروتئین آب پنیر درهم تنیده مورد بررسی قرار گرفت. آبکافت آنزیمی و فرآیند در هم تنیدن به ترتیب توسط آنزیم پپسین (30 دقیقه در دمای 37 درجه سلسیوس) و آنزیم ترانس گلوتامیناز (20 ساعت در دمای 50 درجه سلسیوس) انجام پذیرفت. نتایج بدست آمده نشان داد پروتئین آب پنیر واسرشته شده توسط حرارت متوسط اندازه کمتر (44 نانومتر) و پتانسیل زتا (19‒ ) بیشتری نسبت به پروتئین بکر داشته است. ایجاد اتصالات عرضی توسط ترانس گلوتامیناز نیز شدت جمعیت مولکول های با متوسط اندازه بیشتر را در هر دو نمونه پروتئین واسرشت و آبکافت شده کاهش داده است. همچنین قدرت پاداکسیدانی آبکافت پروتئین آب پنیر در طی در هم تنیدن و افزایش طول زنجیره پپتیدی از 398/0 به 519/0 افزایش پیدا کرده بود. نتایج طیف سنجی فروسرخ تبدیل فوریه نشان داد که درهم تنیدن آنزیمی به دلیل تشکیل باندهای جدید C‒ N بین کربن آلفا لیزین و گروه آمین نوع اول گلوتامین, محل پیک مربوطه را در هر دو نمونه پروتئین آب پنیر درهم تنیده و آبکافت پروتئینی درهم تنیده جابه جا کرده است.

استنادها

  • ثبت نشده است.
  • ارجاعات

  • ثبت نشده است.
  • استناددهی

    APA: کپی

    نوربخش، هیمن، و امام جمعه، زهرا. (1398). تغییرات فیزیکوشیمیایی ایزوله پروتئین آب پنیر پس از واسرشته شدن, آبکافت آنزیمی و درهم تنیدن. مهندسی بیوسیستم ایران (علوم کشاورزی ایران)، 50(4 )، 873-881. SID. https://sid.ir/paper/144263/fa

    Vancouver: کپی

    نوربخش هیمن، امام جمعه زهرا. تغییرات فیزیکوشیمیایی ایزوله پروتئین آب پنیر پس از واسرشته شدن, آبکافت آنزیمی و درهم تنیدن. مهندسی بیوسیستم ایران (علوم کشاورزی ایران)[Internet]. 1398؛50(4 ):873-881. Available from: https://sid.ir/paper/144263/fa

    IEEE: کپی

    هیمن نوربخش، و زهرا امام جمعه، “تغییرات فیزیکوشیمیایی ایزوله پروتئین آب پنیر پس از واسرشته شدن, آبکافت آنزیمی و درهم تنیدن،” مهندسی بیوسیستم ایران (علوم کشاورزی ایران)، vol. 50، no. 4 ، pp. 873–881، 1398، [Online]. Available: https://sid.ir/paper/144263/fa

    مقالات مرتبط نشریه ای

    مقالات مرتبط همایشی

  • ثبت نشده است.
  • طرح های مرتبط

  • ثبت نشده است.
  • کارگاه های پیشنهادی






    بازگشت به بالا
    telegram sharing button
    whatsapp sharing button
    linkedin sharing button
    twitter sharing button
    email sharing button
    email sharing button
    email sharing button
    sharethis sharing button