مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

مقاله مقاله نشریه

مشخصات مقاله

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

نسخه انگلیسی

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

video

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

sound

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

نسخه انگلیسی

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

بازدید:

805
مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

دانلود:

0
مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

استناد:

اطلاعات مقاله نشریه

عنوان

کلونینگ و بیان مولکول های کوتاه شده و دست نخورده استرپتوکیناز در اشریشیا کلی و ارزیابی فعالیت بیولوژیک آن ها

صفحات

 صفحه شروع 55 | صفحه پایان 67

چکیده

استرپتوکیناز پرمصرف ترین دارو در درمان ترومبولیتیک عروق خونی به شمار می آید. با وجود این, به علت غیر انسانی بودن منشا آن و فعالیت غیر اختصاصی در غیاب فیبرین, کاربرد آن با عوارض آلرژیک و ضایعات هموراژیک همراه می باشد. اثبات شده است که انواع کوتاه شده ای از استرپتوکیناز, در حالی که بیشترین فعالیت خود را حفظ کرده اند اختصاصیت بیشتری نسبت به فیبرین پیدا کرده و فاقد برخی نواحی آنتی ژنیک خود هستند. در این پژوهش استرپتوکینازهای کوتاه شده SKc143-386 و SKc60-386 به همراه استرپتوکیناز کامل در دو وکتور بیانی pQE30 و pET41a کلون شدند. در حالی که, استرپتوکیناز کامل در هر دو نوع وکتور بیان شد,pET41a  تنها وکتور موثر در تولید انواع کوتاه شده استرپتوکیناز بود. pET41a دارای سه برچسب قبل از جایگاه آنزیمی خود می باشد که احتمالا از بروز مشکلاتی همچون بیان ژن های هترولوگ نو ترکیب در اشریشیاکلی جلوگیری می کند. بررسی SDS-PAGE و وسترن بلات پروتئین های تخلیص شده, درست بودن اندازه و ماهیت پروتئین های تولید شده را نشان می دهد. بررسی فعالیت اختصاصی پروتئین های SK143-386, SK60-386 و استرپتوکیناز کامل با استفاده از روش دقیق رنگ سنجی نشان دهنده کاهش 83 تا 91 درصدی در فعالیت انواع کوتاه شده بود. این پژوهش, مطالعه اولیه ای برای مقایسه فعالیت اختصاصی پروتئین های کوتاه شده و دست نخورده استرپتوکیناز تولید شده می باشد. برای بررسی اختصاصیت به فیبرین و همچنین میزان آنتی ژنیسیته نیاز به آزمون های بیشتر می باشد.

استنادها

  • ثبت نشده است.
  • ارجاعات

  • ثبت نشده است.
  • استناددهی

    APA: کپی

    عربی، رضا، روحوند، فرزین، نوروزیان، داریوش، آقاصادقی، محمدرضا، معمارنژادیان، آرش، خان احمد، حسین، سادات، سیدمهدی، و متولی، فاطمه. (1389). کلونینگ و بیان مولکول های کوتاه شده و دست نخورده استرپتوکیناز در اشریشیا کلی و ارزیابی فعالیت بیولوژیک آن ها. مجله بیوتکنولوژی کشاورزی، 2(1)، 55-67. SID. https://sid.ir/paper/224395/fa

    Vancouver: کپی

    عربی رضا، روحوند فرزین، نوروزیان داریوش، آقاصادقی محمدرضا، معمارنژادیان آرش، خان احمد حسین، سادات سیدمهدی، متولی فاطمه. کلونینگ و بیان مولکول های کوتاه شده و دست نخورده استرپتوکیناز در اشریشیا کلی و ارزیابی فعالیت بیولوژیک آن ها. مجله بیوتکنولوژی کشاورزی[Internet]. 1389؛2(1):55-67. Available from: https://sid.ir/paper/224395/fa

    IEEE: کپی

    رضا عربی، فرزین روحوند، داریوش نوروزیان، محمدرضا آقاصادقی، آرش معمارنژادیان، حسین خان احمد، سیدمهدی سادات، و فاطمه متولی، “کلونینگ و بیان مولکول های کوتاه شده و دست نخورده استرپتوکیناز در اشریشیا کلی و ارزیابی فعالیت بیولوژیک آن ها،” مجله بیوتکنولوژی کشاورزی، vol. 2، no. 1، pp. 55–67، 1389، [Online]. Available: https://sid.ir/paper/224395/fa

    مقالات مرتبط نشریه ای

    مقالات مرتبط همایشی

  • ثبت نشده است.
  • طرح های مرتبط

  • ثبت نشده است.
  • کارگاه های پیشنهادی






    مرکز اطلاعات علمی SID
    strs
    دانشگاه امام حسین
    بنیاد ملی بازیهای رایانه ای
    کلید پژوه
    ایران سرچ
    ایران سرچ
    فایل موجود نیست.
    بازگشت به بالا
    telegram sharing button
    whatsapp sharing button
    linkedin sharing button
    twitter sharing button
    email sharing button
    email sharing button
    email sharing button
    sharethis sharing button