مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

مقاله مقاله نشریه

مشخصات مقاله

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

نسخه انگلیسی

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

video

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

sound

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

نسخه انگلیسی

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

بازدید:

590
مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

دانلود:

626
مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

استناد:

اطلاعات مقاله نشریه

عنوان

ارتباط زاویه بین دمین های انتهای آمینو و انتهای کربوکسی با فعالیت آنزیمی ترمولیزین و الاستاز

صفحات

 صفحه شروع 129 | صفحه پایان 141

چکیده

 پروتئاز های خانواده ترمولیزین زیر مجموعه ای از سوپر فامیلی متالوپروتئاز های روی می باشند. این خانواده دارای یک یون روی بوده که نقش مهمی در عملکرد آنزیم داشته و همچنین شامل تعداد متفاوتی کلسیم بوده که در پایداری آن ها موثر است. عملکرد آنزیم های این خانواده به حرکت های کانفورماسیونی ویژه ی جایگاه فعال بستگی دارد. جایگاه فعال در این خانواده بین دو دمین انتهای آمینو و انتهای کربوکسی واقع شده و پیشنهاد شده است که این خانواده در هنگام کاتالیز متحمل حرکت hinge-bending شده که منجر به بسته و باز شدن شکاف جایگاه فعال شده و احتمال بروز تغییرات ساختاری را در حین فرآیند کاتالیز مطرح می سازد. در این مطالعه فعالیت آنزیمی ترمولیزین در مقایسه با الاستاز حاصل از سودوموناس آئروجینوزا مورد بررسی قرار گرفته و تغییرات ساختاری آنزیم ها با استفاده از شبیه سازی مولکولی مطالعه گردید. نتایج نشان داد که از یک طرف, ترمولیزین به دلیل کاهش زاویه لولا نسبت به الاستاز دارای تمایل بیشتری نسبت به سوبسترا بوده و از طرف دیگر, باز تر بودن دهانه جایگاه فعال در الاستاز نشان دهنده آزادی حرکت بیشتر باقی-مانده های کاتالیتیک در الاستاز و در نتیجه بالاتر بودن ثابت سرعت کاتالیتیک می باشد. در مجموع, کارآیی کاتالیتیک دو آنزیم در دمای 60 درجه تفاوت چندانی را نشان نمی دهد.

استنادها

  • ثبت نشده است.
  • ارجاعات

  • ثبت نشده است.
  • استناددهی

    APA: کپی

    وارسته، عبدالعلی، اصغری، سیدمحسن، تقدیر، مجید، و آقامعالی، محمودرضا. (1397). ارتباط زاویه بین دمین های انتهای آمینو و انتهای کربوکسی با فعالیت آنزیمی ترمولیزین و الاستاز. پژوهش های سلولی و مولکولی (زیست شناسی ایران)، 31(1 )، 129-141. SID. https://sid.ir/paper/248426/fa

    Vancouver: کپی

    وارسته عبدالعلی، اصغری سیدمحسن، تقدیر مجید، آقامعالی محمودرضا. ارتباط زاویه بین دمین های انتهای آمینو و انتهای کربوکسی با فعالیت آنزیمی ترمولیزین و الاستاز. پژوهش های سلولی و مولکولی (زیست شناسی ایران)[Internet]. 1397؛31(1 ):129-141. Available from: https://sid.ir/paper/248426/fa

    IEEE: کپی

    عبدالعلی وارسته، سیدمحسن اصغری، مجید تقدیر، و محمودرضا آقامعالی، “ارتباط زاویه بین دمین های انتهای آمینو و انتهای کربوکسی با فعالیت آنزیمی ترمولیزین و الاستاز،” پژوهش های سلولی و مولکولی (زیست شناسی ایران)، vol. 31، no. 1 ، pp. 129–141، 1397، [Online]. Available: https://sid.ir/paper/248426/fa

    مقالات مرتبط نشریه ای

    مقالات مرتبط همایشی

  • ثبت نشده است.
  • طرح های مرتبط

  • ثبت نشده است.
  • کارگاه های پیشنهادی






    بازگشت به بالا
    telegram sharing button
    whatsapp sharing button
    linkedin sharing button
    twitter sharing button
    email sharing button
    email sharing button
    email sharing button
    sharethis sharing button