مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

مقاله مقاله نشریه

مشخصات مقاله

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

نسخه انگلیسی

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

video

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

sound

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

نسخه انگلیسی

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

بازدید:

1,266
مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

دانلود:

533
مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

استناد:

اطلاعات مقاله نشریه

عنوان

متوقف شدن روند آندوسیتوز کانال پتاسیمی (ROMK2 (Kir1.1b در اثر موتاسیون S362A در غشا اووسیت های Xenopus laevis

صفحات

 صفحه شروع 48 | صفحه پایان 56

چکیده

 مقدمه: کانال های پتاسیمی ROMK در غشای راسی سلول های کلیه قرار گرفته اند. ایزو فورم های مختلفی از کانال پتاسیمی ROMK در قسمت های انتهای نفرون و در مجاری جمع کننده شناسایی شده اند که وظیفه ترشح یون K+ را بر عهده دارند. تحقیقات نشان داده اند که آندوسیتوز کانال های پتاسیمی ROMK برای ترشح K+ در مجاری جمع کننده نقش مهمی دارا می باشد. در این مطالعه اثرات موتاسیون S362A (جایگزین کردن اسید آمینه سرین در جایگاه شماره 362 با اسید آمینه آلانین) بر روی آندوسیتوز کانال پتاسیمی ROMK2 پس از بیان در غشای اووسیت بررسی گردیده است.روش ها: در این پژوهش تجربی اووسیت های Xenopus laevis با استفاده از کلاژناز به روش استاندارد جدا گردیدند و جهت ایجاد موتاسیون در انتهای کربوکسیل کانال پتاسیمی ROMK2 با استفاده از روش ایجاد تغییر سریع ایجاد موتاسیون زای مستقیم گردیدcRNA . ای که ROMK2 و موتاسیون S362A راکد می کرد به اووسیت ها تزریق شد. پس از گذشت سه روز (زمان صفر) به محیط کشت برفلدین (+BFA) A مهار کننده انتقال پروتئین های ساخته شده به غشا به مقدار 25 میکرومولار یا اتانول به عنوان حلال (-BFA) BFA اضافه گردید. با استفاده از تکنیک ثابت نگه داشتن ولتاژ با استفاده از دو الکترود جریان های یونی مربوط به کانال های پتاسیمی ROMK2 و موتاسیون S362A اندازه گیری گردید.یافته ها: یافته ها نشان داد که مقدار جریان یونی پتاسیم از کانال های پتاسیمی ROMK2 با موتاسیون S362A بر خلاف کانال های پتاسیمی بدون موتاسیون ROMK2 پس از انکوبه شدن در محلول 25 میکرومولار BFA کاهش معنی داری پیدا نکرد. برای ROMK2 پس از اینکه اووسیت ها 48 ساعت تحت تاثیر BFA بودند میزان کسر جریان برابر با 0.24±0.05(n=16) بود.نتیجه گیری: این نتایج افزایش پایداری و ثبات کانال های پتاسیمی ROMK2 در غشا بعد از ایجاد موتاسیون S362A را نشان می دهد. قسمت داخلی ناحیه PDZ به ترتیب با اسیدهای سرین- گلوتامیک اسید- والین (S-E-V) در تعیین پایداری و آندوسیتوز کانال های پتاسیمی ROMK2 در غشا سلول دخالت دارد.

استنادها

  • ثبت نشده است.
  • ارجاعات

  • ثبت نشده است.
  • استناددهی

    APA: کپی

    حاجی هاشمی، سعید. (1388). متوقف شدن روند آندوسیتوز کانال پتاسیمی (ROMK2 (Kir1.1b در اثر موتاسیون S362A در غشا اووسیت های Xenopus laevis. فیزیولوژی و فارماکولوژی (PHYSIOLOGY AND PHARMACOLOGY)، 13(1)، 48-56. SID. https://sid.ir/paper/75139/fa

    Vancouver: کپی

    حاجی هاشمی سعید. متوقف شدن روند آندوسیتوز کانال پتاسیمی (ROMK2 (Kir1.1b در اثر موتاسیون S362A در غشا اووسیت های Xenopus laevis. فیزیولوژی و فارماکولوژی (PHYSIOLOGY AND PHARMACOLOGY)[Internet]. 1388؛13(1):48-56. Available from: https://sid.ir/paper/75139/fa

    IEEE: کپی

    سعید حاجی هاشمی، “متوقف شدن روند آندوسیتوز کانال پتاسیمی (ROMK2 (Kir1.1b در اثر موتاسیون S362A در غشا اووسیت های Xenopus laevis،” فیزیولوژی و فارماکولوژی (PHYSIOLOGY AND PHARMACOLOGY)، vol. 13، no. 1، pp. 48–56، 1388، [Online]. Available: https://sid.ir/paper/75139/fa

    مقالات مرتبط نشریه ای

    مقالات مرتبط همایشی

    طرح های مرتبط

  • ثبت نشده است.
  • کارگاه های پیشنهادی






    بازگشت به بالا
    telegram sharing button
    whatsapp sharing button
    linkedin sharing button
    twitter sharing button
    email sharing button
    email sharing button
    email sharing button
    sharethis sharing button