مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

نسخه انگلیسی

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

video

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

sound

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

نسخه انگلیسی

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

بازدید:

205
مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

دانلود:

553
مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

استناد:

اطلاعات مقاله نشریه

عنوان

بررسی خصوصیات دینامیک باقی مانده های جایگاه اتصال وارفارین-آزاپروپازون در پروتئین آلبومین سرم انسانی

صفحات

 صفحه شروع 255 | صفحه پایان 263

چکیده

 مقدمه: آلبومین سرم انسانی یکی از مهم ترین پروتئین های خون است که توانایی اتصال به گستره زیادی از مواد مختلف و داروهای مختلفی مانند وارفارین را دارد؛ بنابراین شناخت سرم آلبومین در مطالعات دارویی نقش بسیار مهمی دارد. در این پژوهش به مطالعه دینامیک باقی مانده های جایگاه اتصال وارفارین سرم آلبومین پرداخته شد. روش: ابتدا ساختار 3 بعدی آلبومین (PDB ID: 4G04) از پایگاه داده RCSB دریافت شد. سپس به کمک بسته نرم افزاری گرومکس شبیه سازی دینامیک مولکولی در مدت 30 نانوثانیه بر روی زنجیره آی این ساختار کریستالوگرافی انجام شد. نتایج: با استفاده از آنالیز RMSD که بر روی باقی مانده های جایگاه اتصال انجام شد, مشاهده شد که 2 باقی مانده آرژینین 186 و 218 دارای تغییرات RMSD زیادی هستند, 2 باقی مانده لیزین 185 و 190 تقریباً دارای تغییرات زیادی هستند؛ ولی از آرژینین ها کمتر است و باقی مانده های دیگر مانند گلیسین 189 دارای تغییرات بسیار کمی هستند. تغییرات RMSD باقی مانده ها با سطح در دسترس حلال رابطه مستقیم دارد. نتیجه گیری: نتایج به دست آمده نشان داد که جایگاه اتصال وارفارین در آلبومین می تواند وضعیت های کنفورماسیونی متنوعی با توجه به دینامیک باقی مانده های خود بگیرد. این مسئله می تواند در طراحی دارو بسیار مهم باشد. در کل بر اساس نتایج, باقی مانده ها به 3 دسته تقسیم شدند. از میان آن ها تریپتوفان 214 که بر اساس مقالات مختلف یکی از مهم ترین باقی مانده های جایگاه اتصال به حساب می آید جزء کم تحرک ترین باقی مانده های جایگاه اتصال دسته بندی شد.

استنادها

  • ثبت نشده است.
  • ارجاعات

  • ثبت نشده است.
  • استناددهی

    APA: کپی

    ساعی نیا، امیرحسین، تقی زاده، محمد، و علوی، سیدمهدی. (1398). بررسی خصوصیات دینامیک باقی مانده های جایگاه اتصال وارفارین-آزاپروپازون در پروتئین آلبومین سرم انسانی. انفورماتیک سلامت و زیست پزشکی، 6(3 )، 255-263. SID. https://sid.ir/paper/957606/fa

    Vancouver: کپی

    ساعی نیا امیرحسین، تقی زاده محمد، علوی سیدمهدی. بررسی خصوصیات دینامیک باقی مانده های جایگاه اتصال وارفارین-آزاپروپازون در پروتئین آلبومین سرم انسانی. انفورماتیک سلامت و زیست پزشکی[Internet]. 1398؛6(3 ):255-263. Available from: https://sid.ir/paper/957606/fa

    IEEE: کپی

    امیرحسین ساعی نیا، محمد تقی زاده، و سیدمهدی علوی، “بررسی خصوصیات دینامیک باقی مانده های جایگاه اتصال وارفارین-آزاپروپازون در پروتئین آلبومین سرم انسانی،” انفورماتیک سلامت و زیست پزشکی، vol. 6، no. 3 ، pp. 255–263، 1398، [Online]. Available: https://sid.ir/paper/957606/fa

    مقالات مرتبط نشریه ای

  • ثبت نشده است.
  • مقالات مرتبط همایشی

  • ثبت نشده است.
  • طرح های مرتبط

  • ثبت نشده است.
  • کارگاه های پیشنهادی






    بازگشت به بالا
    telegram sharing button
    whatsapp sharing button
    linkedin sharing button
    twitter sharing button
    email sharing button
    email sharing button
    email sharing button
    sharethis sharing button