مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

مقاله مقاله نشریه

مشخصات مقاله

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

نسخه انگلیسی

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

video

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

sound

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

نسخه انگلیسی

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

بازدید:

220
مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

دانلود:

728
مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

استناد:

اطلاعات مقاله نشریه

عنوان

جداسازی، همسانه سازی و بیان ژن سرین پروتئاز yyxA استخراج شده از باکتری Bacillus licheniformis در باکتری Escherichia coli

صفحات

 صفحه شروع 35 | صفحه پایان 54

چکیده

 هدف: پروتئازها از مهم ترین آنزیم های صنعتی محسوب می شوند. معمولاً برای تولید این آنزیم ها برای مصارف صنعتی از باکتری های متعلق به جنس باسیلوس استفاده می شود. هدف از این پژوهش جداسازی, همسانه سازی, تعیین توالی, بیان و بررسی بیوانفورماتیکی ژن سرین پروتئاز yyxA استخراج شده از باکتری باسیلوس لیکنی فورمیس بود. مواد و روش ها: در این مطالعه, پس از استخراج DNA باکتریایی, ژن سرین پروتئاز با نام yyxA از باکتری Bacillus licheniformis با استفاده از تکنیک واکنش زنجیره ای پلی مراز جداسازی و در ناقل pTG19-T و سپس ناقل pET28a همسانه سازی شدند و ساختار مولکولی, ویژگی های بیوشیمیایی و فیلوژنتیکی آن مورد بررسی قرار گرفت. ساختار سه بعدی آنزیم همسانه سازی شده با استفاده از ابزارهای PHYRE2, I-TASSER, RAPTORX و Modeller پیش بینی شد. تأیید بیان ژن yyxA توسط آنالیز SDS-PAGE و دات بلاتینگ انجام شد. نتایج: درستی همسانه سازی به وسیله توالی یابی تأیید شد. تولید پروتئین نوترکیب با القاء IPTG به میزبان حاوی پلاسمید pET28a-yyxA با موفقیت انجام شد. بهینه سازی تولید پروتئین نوترکیب مورد بررسی قرار گرفت. بیشترین مقادیر بیان در دمای 37 درجه سلسیوس و طی زمان 4 ساعت و با IPTG یک میلی مولار به دست آمد. نتایج حاصل از بررسی های فیلوژنتیکی, توالی پروتئینی به دست آمده شباهت زیادی را با توالی های سایر باسیلوس ها از قبیل B. subtilis, B. gobiensis و B. pumilus نشان دادند. پس از ارزیابی مدل های ترسیم شده مشخص گردید که مدل ارائه شده توسط نرم افزار PHYRE2 و I-TASSER مدل های مطلوبی برای پیش بینی ساختار سه بعدی این پروتئاز هستند. نتیجه گیری: توالی نوکلئوتیدی ژن yyxA به طول 1212 نوکلئوتید بوده که پروتئینی با 403 آمینواسید را رمز می کند. بررسی ها نشان داد که آنزیم کد شونده توسط این ژن در دسته آنزیم های پایدار قرار گرفته و در باکتری اشریشیاکلای به صورت محلول بیان خواهد شد که این مزایا موجب می شود که آنزیم مذکور به عنوان گزینه مناسب برای استفاده در صنعت در نظر گرفته شوند.

استنادها

  • ثبت نشده است.
  • ارجاعات

  • ثبت نشده است.
  • استناددهی

    APA: کپی

    آقایی جشوقانی، زهرا، و حسینی، رامین. (1400). جداسازی, همسانه سازی و بیان ژن سرین پروتئاز yyxA استخراج شده از باکتری Bacillus licheniformis در باکتری Escherichia coli. مجله بیوتکنولوژی کشاورزی، 13(4 )، 35-54. SID. https://sid.ir/paper/960467/fa

    Vancouver: کپی

    آقایی جشوقانی زهرا، حسینی رامین. جداسازی, همسانه سازی و بیان ژن سرین پروتئاز yyxA استخراج شده از باکتری Bacillus licheniformis در باکتری Escherichia coli. مجله بیوتکنولوژی کشاورزی[Internet]. 1400؛13(4 ):35-54. Available from: https://sid.ir/paper/960467/fa

    IEEE: کپی

    زهرا آقایی جشوقانی، و رامین حسینی، “جداسازی, همسانه سازی و بیان ژن سرین پروتئاز yyxA استخراج شده از باکتری Bacillus licheniformis در باکتری Escherichia coli،” مجله بیوتکنولوژی کشاورزی، vol. 13، no. 4 ، pp. 35–54، 1400، [Online]. Available: https://sid.ir/paper/960467/fa

    مقالات مرتبط نشریه ای

  • ثبت نشده است.
  • مقالات مرتبط همایشی

  • ثبت نشده است.
  • طرح های مرتبط

  • ثبت نشده است.
  • کارگاه های پیشنهادی






    بازگشت به بالا
    telegram sharing button
    whatsapp sharing button
    linkedin sharing button
    twitter sharing button
    email sharing button
    email sharing button
    email sharing button
    sharethis sharing button