Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

مقاله مقاله نشریه

مشخصات مقاله

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

نسخه انگلیسی
Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

video

Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

sound

Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

نسخه انگلیسی

Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

بازدید:

642
Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

دانلود:

570
Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

استناد:

اطلاعات مقاله نشریه

عنوان

تعیین ساختار سوم پروتئین HMGB4 انسانی با استفاده از دو روش مبتنی بر هومولوژی مدلینگ

صفحات

 صفحه شروع 0 | صفحه پایان 0

چکیده

 پروتئین HMGB4 که در سال 2008 شناخته شد از اعضای خانواده پروتئینهای غیرهیستونی HMGB پستانداران است. پروتئینهای HMGB از طریق دو موتیف که به ترتیب HMG-box A وHMG-box B نامیده می شوند به DNA اتصال می یابند. پروتئینهای HMGB به DNA تغییر یافته با سیس پلاتین اتصال یافته و مانع دسترسی عوامل ترمیم برشی DNA به این نقاط می شوند. HMGB4 در مقایسه با HMGB1 عضو دیگر این خانواده با میل ترکیبی بالاتری به این نوع DNA اتصال یافته و با قدرت بیشتری ترمیم این نقاط آسیب دیده را مهار می نماید. به نظر می رسد که حساسیت بسیار بالای تومورهای سلولهای زایای بیضه نسبت به سیس پلاتین ناشی از بیان بسیار بالای HMGB4 در بافت بیضه باشد. در این مطالعه ساختار سوم HMGB4 انسانی با استفاده از نرم افزار مدلر و سرور I-TASSER که هردو بر پایه هومولوژی مدلینگ عمل می نمایند تعیین گردید. نتایج نشان می دهد که مدلهای ایجاد شده توسط هردو روش از کیفیت و پایداری مناسبی برخوردار هستند. هرچند مدل I-TASSER در مقایسه با مدلر تفاوت مشاهده شده در ویژگیهای اتصال HMGB1 و HMGB4 به DNA پلاتینه را بهتر توجیه می نماید. بر اساس نتایج حاصل, والین17 و فنیل آلانین38 از HMG-box A و لوسین101 و والین120 از HMG-box B بنیانهایی هستند که با وارد شدن بین جفت بازهای شیار کوچک DNA موجب اتصال پروتئین HMGB4 به DNA می شوند. همچنین نتایج نشان می دهد که بخش انتهای کربوکسیل HMGB4 فاقد ساختار سوم منظم می باشد. نتایج حاصل می تواند به فهم بهتر ارتباط ساختار و عملکرد این پروتئین و همچنین طراحی داروهای جدید ضدسرطان کمک شایانی نماید.

استنادها

  • ثبت نشده است.

    • ارجاعات

  • ثبت نشده است.

    • استناددهی

    APA: کپی

    لطفی، صفا، مرتضوی، مجتبی، و ریاحی مدوار، علی. (1397). تعیین ساختار سوم پروتئین HMGB4 انسانی با استفاده از دو روش مبتنی بر هومولوژی مدلینگ. پژوهش های سلولی و مولکولی (زیست شناسی ایران)، 31(4 )، 0-0. SID. https://sid.ir/paper/367999/fa

    Vancouver: کپی

    لطفی صفا، مرتضوی مجتبی، ریاحی مدوار علی. تعیین ساختار سوم پروتئین HMGB4 انسانی با استفاده از دو روش مبتنی بر هومولوژی مدلینگ. پژوهش های سلولی و مولکولی (زیست شناسی ایران)[Internet]. 1397؛31(4 ):0-0. Available from: https://sid.ir/paper/367999/fa

    IEEE: کپی

    صفا لطفی، مجتبی مرتضوی، و علی ریاحی مدوار، “تعیین ساختار سوم پروتئین HMGB4 انسانی با استفاده از دو روش مبتنی بر هومولوژی مدلینگ،” پژوهش های سلولی و مولکولی (زیست شناسی ایران)، vol. 31، no. 4 ، pp. 0–0، 1397، [Online]. Available: https://sid.ir/paper/367999/fa

    مقالات مرتبط نشریه ای

    مقالات مرتبط همایشی

  • ثبت نشده است.

    • طرح های مرتبط

  • ثبت نشده است.

    • کارگاه های پیشنهادی





    بازگشت به بالا