مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

نسخه انگلیسی

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

video

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

sound

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

نسخه انگلیسی

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

بازدید:

383
مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

دانلود:

76
مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

استناد:

اطلاعات مقاله نشریه

عنوان

بیان هترولوگ، خالص سازی و سنجش فعالیت آنزیم کربوکسی پپتیداز نوترکیب جدید از باکتری کوهنلا A01

صفحات

 صفحه شروع 95 | صفحه پایان 109

چکیده

 سابقه و هدف: آنزیم های تجزیه کننده پروتئین یا پروتیولایتیک با انجام هیدرولیز برگشت ناپذیر پیوند پپتیدی برای ادامه بقای موجودات زنده ضروری هستند. کربوکسی پپتیدازها از جمله آنزیم های پروتیولایتیکی هستند که در موجودات بسیاری یافت می شوند و از این آنزیم ها در صنایع مختلف-مثل صنایع غذایی و داروسازی-به وفور استفاده می شود. هدف از این تحقیق, بیان آنزیم کربوکسی پپتیداز باکتری بومی کوهنلا A01, خالص سازی و سنجش فعالیت آن است. مواد و روش ها: ابتدا ژن کربوکسی پپتیداز کوهنلا A01 که در وکتور pET-26b(+) کلون شده بود؛ با ایجاد سلول های مستعد از باکتری میزبان بیانی (اشرشیاکلی BL21) وارد آن گردید. این باکتری در محیط کشت LB تلقیح و با استفاده از IPTG, بیان پروتئین القا شد. سپس سلول ها جمع آوری, شکسته شده, پروتئین بیان شده با استفاده از ستون کروماتوگرافی تمایلی نیکل سفاروز, تخلیص شد. یافته ها: نتایج به دست آمده مشخص نمودند که آنزیم نوترکیب بیان شده-طبق پیش بینی انجام شده-دارای ساختمان دومی با 34 درصد مارپیچ آلفا, 26 درصد صفحات بتا, 5 درصد نواحی فاقد ساختار و 35 درصد شامل لوپ و سایر ساختارها بوده, یک گلوتامات کربوکسی پپتیداز به شمار می رود. این آنزیم قادر است در دمای 50 درجه سلسیوس و pH معادل 7, ریشه گلوتامات را از اسید فولیک جدا نماید. وزن مولکولی آن kDa 6/41 بوده, فعالیت محاسبه شده این آنزیم (با سوبسترای فولات) در شرایط سنجش, U/ml 179 است. نتیجه گیری: باتوجه به این که گلوتامات کربوکسی پپتیداز (کربوکسی پپتیداز G) دارای کاربرد دارویی است و کربوکسی پپتیداز نوترکیب کوهنلا A01 دارای مقاومت گرمایی و در نتیجه پایداری مناسب در دمای محیط است, به احتمال می توان از این آنزیم پس از بهینه سازی, در مصارف دارویی استفاده نمود.

استنادها

  • ثبت نشده است.
  • ارجاعات

  • ثبت نشده است.
  • استناددهی

    APA: کپی

    نعیمی، سیدمهدی، امین زاده، سعید، ساری، سویار، نعمتی منصور، فهیمه، و ناصرالاسلامی، مریم. (1400). بیان هترولوگ, خالص سازی و سنجش فعالیت آنزیم کربوکسی پپتیداز نوترکیب جدید از باکتری کوهنلا A01. تازه های بیوتکنولوژی سلولی مولکولی، 11(42 )، 95-109. SID. https://sid.ir/paper/415195/fa

    Vancouver: کپی

    نعیمی سیدمهدی، امین زاده سعید، ساری سویار، نعمتی منصور فهیمه، ناصرالاسلامی مریم. بیان هترولوگ, خالص سازی و سنجش فعالیت آنزیم کربوکسی پپتیداز نوترکیب جدید از باکتری کوهنلا A01. تازه های بیوتکنولوژی سلولی مولکولی[Internet]. 1400؛11(42 ):95-109. Available from: https://sid.ir/paper/415195/fa

    IEEE: کپی

    سیدمهدی نعیمی، سعید امین زاده، سویار ساری، فهیمه نعمتی منصور، و مریم ناصرالاسلامی، “بیان هترولوگ, خالص سازی و سنجش فعالیت آنزیم کربوکسی پپتیداز نوترکیب جدید از باکتری کوهنلا A01،” تازه های بیوتکنولوژی سلولی مولکولی، vol. 11، no. 42 ، pp. 95–109، 1400، [Online]. Available: https://sid.ir/paper/415195/fa

    مقالات مرتبط نشریه ای

  • ثبت نشده است.
  • مقالات مرتبط همایشی

  • ثبت نشده است.
  • طرح های مرتبط

  • ثبت نشده است.
  • کارگاه های پیشنهادی






    بازگشت به بالا
    telegram sharing button
    whatsapp sharing button
    linkedin sharing button
    twitter sharing button
    email sharing button
    email sharing button
    email sharing button
    sharethis sharing button