مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

مقاله مقاله نشریه

مشخصات مقاله

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

نسخه انگلیسی

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

video

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

sound

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

نسخه انگلیسی

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

بازدید:

1,213
مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

دانلود:

224
مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

استناد:

اطلاعات مقاله نشریه

عنوان

مطالعات مدلسازی مولکولی بر آنزیم استات کیناز باکتریایی، بررسی جایگاه فعال در جهت طراحی مهارکننده

صفحات

 صفحه شروع 218 | صفحه پایان 238

چکیده

استات کیناز آنزیمی است که توزیع گسترده ای در میان باکتریها و آرکئوباکتریها دارد, و عمل فسفریله کردن استات را عهده دار است. اهمیت این آنزیم را می توان با توجه به این موضوع در نظر گرفت که استیل کوآنزیم آ, پیش ماده رایج سنتز اسید چرب است, و بنابراین رشد اولیه سلول با تکیه بر فعال سازی استات طی فرآیند فسفری شدن درون سلول انجام می شود. علی رغم اهمیت زیاد این آنزیم در متابولیسم باکتریها مطالعات ساختاری بسیار محدودی در مورد آن انجام گرفته است. برای دست یابی به اطلاعاتی در مورد رابطه بین ساختار و عملکرد این آنزیم, با استفاده از روشهای کامپیوتری (بیوانفورماتیک) ابتدا ساختار سه بعدی استات کیناز برای 22 ارگانیسم مختلف ساخته شد. استات کیناز Methanosarcina thermophila که تنها آنزیم با ساختار سه بعدی شناخته شده است, به عنوان الگو برای طراحی کلیه این ساختارها مورد استفاده قرار گرفت. از آنجا که ترادف توالیهای آنزیمهای طراحی شده با استفاده از Blast و ClustalW نشان داده بود که آنزیمهای مورد بررسی از 53 تا 76 درصد شباهت با آنزیم الگو را دارا می باشد, استفاده از این ساختار به عنوان الگو قابل توجیه است. به طور میانگین حدود 50 مدل برای توالی استات کیناز هر یک از باکتریها ساخته شد. و بهترین مدلها با نرم افزار Chimera مقایسه شدند RMSD .حاصل از مقایسه Ca ساختارهای مختلف 0.46 Ao به دست آمد که نشانگر شباهت بسیار فراوان ساختارهاست. جایگاه اتصال استات نیز در همه مدلها یکسان بوده و تنها در چند مورداستثنا به جای 126) Asn در (Methanosarcina, His قرار می گیرد. مقایسه ساختار استات کینازها نشان می دهد که شباهت ساختاری بسیار زیادی میان آنزیم استات کیناز باکتریهای گرم مثبت و گرم منفی و همچنین میکروارگانیسم های یوکاریوتی وجود دارد, هدف از این مطالعات بررسی ساختار سه بعدی آنزیمهای مختلف خانواده استات کیناز و به دست آوردن اطلاعاتی در مورد تشابه ها و اختلافات ساختار کلی این آنزیمها و نحوه قرارگیری اسیدهای آمینه جایگاه اتصال استات می باشد که در طراحی مهارکننده های این جایگاه و در نهایت مهار آنزیم به کار گرفته خواهد شد .

استنادها

  • ثبت نشده است.
  • ارجاعات

  • ثبت نشده است.
  • استناددهی

    APA: کپی

    عسگری، صائمه، ابراهیم حبیبی، آزاده، و شریعتی، پروین. (1390). مطالعات مدلسازی مولکولی بر آنزیم استات کیناز باکتریایی, بررسی جایگاه فعال در جهت طراحی مهارکننده. زیست شناسی ایران، 24(2)، 218-238. SID. https://sid.ir/paper/21199/fa

    Vancouver: کپی

    عسگری صائمه، ابراهیم حبیبی آزاده، شریعتی پروین. مطالعات مدلسازی مولکولی بر آنزیم استات کیناز باکتریایی, بررسی جایگاه فعال در جهت طراحی مهارکننده. زیست شناسی ایران[Internet]. 1390؛24(2):218-238. Available from: https://sid.ir/paper/21199/fa

    IEEE: کپی

    صائمه عسگری، آزاده ابراهیم حبیبی، و پروین شریعتی، “مطالعات مدلسازی مولکولی بر آنزیم استات کیناز باکتریایی, بررسی جایگاه فعال در جهت طراحی مهارکننده،” زیست شناسی ایران، vol. 24، no. 2، pp. 218–238، 1390، [Online]. Available: https://sid.ir/paper/21199/fa

    مقالات مرتبط نشریه ای

    مقالات مرتبط همایشی

  • ثبت نشده است.
  • طرح های مرتبط

  • ثبت نشده است.
  • کارگاه های پیشنهادی






    بازگشت به بالا
    telegram sharing button
    whatsapp sharing button
    linkedin sharing button
    twitter sharing button
    email sharing button
    email sharing button
    email sharing button
    sharethis sharing button