مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

نسخه انگلیسی
مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

video

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

sound

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

نسخه انگلیسی

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

بازدید:

725
مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

دانلود:

711
مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

استناد:

اطلاعات مقاله نشریه

عنوان

آنالیز ارتباط کمی ساختار-فعالیت سه بعدی و الحاق کردن مولکولی تعدادی از بازدارنده های غیر پپتیدی پروتئین تیروزین فسفاتاز به عنوان داروهای ضد آلزایمر

صفحات

 صفحه شروع 2371 | صفحه پایان 2386

چکیده

 زمینه و هدف: بیماری آلزایمر نوعی اختلال عملکردی مغز است که به تدریج باعث تحلیل رفتن توانایی های ذهنی بیمار می شود. فعالیت بالای پروتئین تیروزین فسفاتاز (PTP) منجر به کاهش عملکرد حافظه و بیماری آلزایمر می شود؛ بنابراین مهار فعالیت PTP می تواند یک هدف بالقوه برای کشف داروهای ضد آلزایمر باشد. در این مطالعه با استفاده از روش های کامپیوتری کاندیدهای دارویی ضد آلزایمر طراحی خواهند شد. مواد و روش ها: مطالعات کامپیوتری روابط کمی ساختار– فعالیت (کیوسار) سه بعدی بر روی دسته ای از بازدارنده های PTP انجام شد. در این راستا, روش های تحلیل مقایسه ای میدان مولکولی (کومفا) و تحلیل مقایسه ای شاخص های شکل مولکولی (کومسیا) برای تعیین فاکتورهای ضروری در فعالیت این ترکیبات مورداستفاده قرار گرفت. روش Distill برای بر خط کردن مولکول ها به کار گرفته شد. تعدادی بازدارنده فعال جدید با استفاده از کانتورهای حاصل از مدل کومفا پیشنهاد شدند. مطالعات الحاق کردن مولکولی برای بررسی مکانیسم مهارکنندگی, شناسایی کانفورمر فعال زیستی و تعیین برهم کنش های کلیدی انجام شد. درنهایت مطالعات ADMET (جذب, توزیع, متابولیسم, هضم و سمیت) در محیط کامپیوتری روی این بازدارنده ها انجام شد و با محدوده های استاندارد مقایسه شدند. نتایج: پارامترهای آماری از مدل ها (کومفا: 961/0, r2ncv =653/0, q2=770/0 r2pred =و کومسیا: 933/0, r2ncv =564/0, q2=746/0 r2pred =) نشان می-دهند که داده ها به خوبی فیت شده و قدرت پیشگویی بالایی دارند. بر اساس اطلاعات به دست آمده از مدل های ساخته شده, یک سری بازدارنده های جدید پروتئین تیروزین فسفاتاز با چارچوب های جدید مولکولی به عنوان کاندیداهای جدید دارویی ضد آلزایمر, معرفی گردید. نتیجه گیری: تکنیک های محاسباتی نقش ارزشمندی در طراحی دارو ایفا می کنند. پارامتر های آماری r2pred و q2 مطلوب منجر به طراحی منطقی تعدادی بازدارنده های جدید پروتئین تیروزین فسفاتاز شدند که به عنوان کاندیدهای جدید دارویی ضد آلزایمر معرفی شدند.

استنادها

  • ثبت نشده است.

    • ارجاعات

    استناددهی

    APA: کپی

    شیری، فرشته، سام زاده کرمانی، علیرضا، و صالح پودینه، هادی. (1399). آنالیز ارتباط کمی ساختار-فعالیت سه بعدی و الحاق کردن مولکولی تعدادی از بازدارنده های غیر پپتیدی پروتئین تیروزین فسفاتاز به عنوان داروهای ضد آلزایمر. مجله دانشگاه علوم پزشکی فسا (Journal of Advanced Biomedical Sciences)، 10(2 )، 2371-2386. SID. https://sid.ir/paper/366633/fa

    Vancouver: کپی

    شیری فرشته، سام زاده کرمانی علیرضا، صالح پودینه هادی. آنالیز ارتباط کمی ساختار-فعالیت سه بعدی و الحاق کردن مولکولی تعدادی از بازدارنده های غیر پپتیدی پروتئین تیروزین فسفاتاز به عنوان داروهای ضد آلزایمر. مجله دانشگاه علوم پزشکی فسا (Journal of Advanced Biomedical Sciences)[Internet]. 1399؛10(2 ):2371-2386. Available from: https://sid.ir/paper/366633/fa

    IEEE: کپی

    فرشته شیری، علیرضا سام زاده کرمانی، و هادی صالح پودینه، “آنالیز ارتباط کمی ساختار-فعالیت سه بعدی و الحاق کردن مولکولی تعدادی از بازدارنده های غیر پپتیدی پروتئین تیروزین فسفاتاز به عنوان داروهای ضد آلزایمر،” مجله دانشگاه علوم پزشکی فسا (Journal of Advanced Biomedical Sciences)، vol. 10، no. 2 ، pp. 2371–2386، 1399، [Online]. Available: https://sid.ir/paper/366633/fa

    مقالات مرتبط نشریه ای

    مقالات مرتبط همایشی

  • ثبت نشده است.

    • طرح های مرتبط

  • ثبت نشده است.

    • کارگاه های پیشنهادی






    بازگشت به بالا
    telegram sharing button
    whatsapp sharing button
    linkedin sharing button
    twitter sharing button
    email sharing button
    email sharing button
    email sharing button
    sharethis sharing button