مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

نسخه انگلیسی

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

video

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

sound

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

نسخه انگلیسی

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

بازدید:

860
مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

دانلود:

529
مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

استناد:

اطلاعات مقاله نشریه

عنوان

مطالعه الکتروشیمیایی اتصال ماده فعال سطحی هگزا دسیل پیریدینیوم برماید (HPB) به آلبومین سرم انسانی

صفحات

 صفحه شروع 38 | صفحه پایان 43

چکیده

 مقدمه: آلبومین سرم انسانی (HSA) , پروتئینی تک زنجیره است که نقش عمده ای در حفظ فشار اسمزی پلاسما ایفا می کند . سطح این پروتئین پوشیده از تعدادی بار الکتریکی منفی خنثی نشده می باشد و نقش مهمی در حمل اسیدهای چرب, بسیاری از کاتیون ها, داروها و هورمون ها در خون ایفا می کند. در این بررسی اتصال ماده فعال سطحی هگزادسیل پیریدینیوم به آلبومین سرم انسانی مورد مطالعه قرار گرفت .مواد و روش ها: آلبومین سرم انسانی از شرکت سیگما تهیه و بقیه مواد با درجه خلوص بالا از شرکت مرک تهیه شده و با استفاده از بافر فسفات در pH=7 از طریق طیف سنجی CD در ناحیه دور UV و نیز پتانسیومتری در دماهای 37oC و 42oC خواص ساختاری و عملکردی HSA مطالعه گردید .یافته های پژوهش: طیف های CD ناحیه دور در دماهـای 37oC و 42oC تهیه گردیدند که اختلاف قابل ملاحظه ای با هم دیگر دارند, نمودارهای ایزوترم پیوندی در دماهای 37oC و 42oC و نیز نمودارهای اسکادچارد در همین دماها ترسیم شدند.نتیجه گیری نهایی: افزایش 5 درجه سانتیگراد دما از 37oC به 42oC طیف CD مربوط به HSA را تغییر می دهد و یا به عبارتی ساختار دوم پروتئینی را دچار تغییر می نماید. بنابر همین یافته انجام آزمایش اتصال HPB در 37oC و 42oC انجام گردید که یافته ها نشان دادند که عملکرد HAS (تمایل به اتصال لیگاند) نیز در اثر تغییر دما, تغییر کرده و تمایل HAS برای اتصال کاتیون ها کاهش یافته است. نمودارهای اسکارچاد ترسیم شده نیز این یافته ها را تایید کرد. می توان چنین نتیجه گرفت که در دمای 42oC نسبت به دمای 37oC تمایل HAS به کاتیون ها کاهش می یابد و در نتیجه از تعداد ذرات موجود در خون کاسته می شود و سرانجام فشار اسمزی خون کاسته می شود. کاهش فشار اسمزی خون در 42oC سبب خروج آب خون از بدن و کاهش توام دمای بدن می شود.

استنادها

  • ثبت نشده است.
  • ارجاعات

    استناددهی

    APA: کپی

    رضایی طاویرانی، مصطفی، مهدوی، سیدمحمد، حیدریان، اسفندیار، علی زاده مطلق، نادر، آقامحمدی، محمد، رنجبر، بیژن، مصطفوی، مهرناز، مقدم نیا، سیدحسن، محمدی ارانی، رضا، و رضایی طاویرانی، مجید. (1385). مطالعه الکتروشیمیایی اتصال ماده فعال سطحی هگزا دسیل پیریدینیوم برماید (HPB) به آلبومین سرم انسانی. مجله علمی دانشگاه علوم پزشکی ایلام، 14(4)، 38-43. SID. https://sid.ir/paper/382078/fa

    Vancouver: کپی

    رضایی طاویرانی مصطفی، مهدوی سیدمحمد، حیدریان اسفندیار، علی زاده مطلق نادر، آقامحمدی محمد، رنجبر بیژن، مصطفوی مهرناز، مقدم نیا سیدحسن، محمدی ارانی رضا، رضایی طاویرانی مجید. مطالعه الکتروشیمیایی اتصال ماده فعال سطحی هگزا دسیل پیریدینیوم برماید (HPB) به آلبومین سرم انسانی. مجله علمی دانشگاه علوم پزشکی ایلام[Internet]. 1385؛14(4):38-43. Available from: https://sid.ir/paper/382078/fa

    IEEE: کپی

    مصطفی رضایی طاویرانی، سیدمحمد مهدوی، اسفندیار حیدریان، نادر علی زاده مطلق، محمد آقامحمدی، بیژن رنجبر، مهرناز مصطفوی، سیدحسن مقدم نیا، رضا محمدی ارانی، و مجید رضایی طاویرانی، “مطالعه الکتروشیمیایی اتصال ماده فعال سطحی هگزا دسیل پیریدینیوم برماید (HPB) به آلبومین سرم انسانی،” مجله علمی دانشگاه علوم پزشکی ایلام، vol. 14، no. 4، pp. 38–43، 1385، [Online]. Available: https://sid.ir/paper/382078/fa

    مقالات مرتبط نشریه ای

    مقالات مرتبط همایشی

  • ثبت نشده است.
  • طرح های مرتبط

  • ثبت نشده است.
  • کارگاه های پیشنهادی






    بازگشت به بالا
    telegram sharing button
    whatsapp sharing button
    linkedin sharing button
    twitter sharing button
    email sharing button
    email sharing button
    email sharing button
    sharethis sharing button