مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

نسخه انگلیسی
مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

video

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

sound

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

نسخه انگلیسی

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

بازدید:

824
مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

دانلود:

560
مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

استناد:

اطلاعات مقاله نشریه

عنوان

علت عدم نياز به يون Mg2+در آنزيم فسفاتيدات فسفوهيدرولاز غشايي نسبت به فرم سيتوزولي آن در كبد موش صحرايي

صفحات

 صفحه شروع 12 | صفحه پایان 21

کلیدواژه

La فسفاتیداتQ3
HII فسفاتیداتQ3

چکیده

 مقدمه: آنزیم فسفاتیدات فسفوهیدرولاز (PAP), تبدیل اسید فسفاتیدیک به دی آسیل گلیسرول و فسفات را کاتالیز می کند. این آنزیم در کبد موش صحرایی دارای دو فرم می باشد. یک فرم سیتوزولی (PAP1) در متابولیسم گلیسرولیپیدها نقش داشته و برای فعالیت نیازمند یون Mg2+ می باشد. فرم دیگر آن (PAP2) غشایی است که در Signal transduction دخیل است و جهت فعالیت خود نیازی به یون Mg2+ ندارد. PAP2 دارای دو ایزوفرم PAP2a و PAP2b می باشد. اطلاعات محدودی پیرامون خواص آنزیمولوژیکی, مکانیسم عمل PAP2 و علت عدم نیاز آن به Mg2+ نسبت به PAP1 وجود دارد. در تحقیقات انجام گرفته بر روی این آنزیم همواره خصوصیات سوبسترای متفاوت آن از نظر دور مانده است. به همین دلیل اهداف این تحقیق بر روی فعالیت آنزیم و چگونگی پاسخ های آن به برخی از عوامل از جمله Mg2+, علت عدم نیازمندی آن به Mg2+ و تاثیر ساختارشکن های اوره و گوانیدین هیدروکلراید بر فعالیت آنزیم از دیدگاه سوبسترای آن می باشد.مواد و روش ها: آنزیم غشایی PAP2b طی چندین مرحله کروماتوگرافی از کبد موش صحرایی تخلیص گردید. تمایل آنزیم PAP2b در مصرف فرم های (Lamellar)La و (Hexagonal)HII سوبسترای فسفاتیدات در حضور غلظت های مختلف تریتون X-100 بررسی شد. تاثیر زمان و اثر ساختارشکن های مذکور بر روند تبدیل فرم La به  HIIفسفـاتیدات بررسی شد. مقدار فرم La به روش هضم فسفولیپیدی در حضور ساختارشکن ها و غلظت های مختلف یون Mg2+ بررسی شد.یافته های پژوهش: PAP2b فرم La سوبسترا را مصرف می کند. ساختار شکن های اوره و گوانیدین هیدروکلراید با ابقا فرم La باعث افزایش فعالیت آنزیم گردیدند. نتایج حاصل از هضم فسفولیپیدی نیز حاکی از ابقا فرم La فسفاتیدات در حضور ساختارشکن های مذکور بود. روند تبدیل فرم La به HIIدر محیط فاقد تریتون 100-X نسبت به محیط  حاوی تریتون 100- X سریع تر صورت گرفت.نتیجه گیری نهایی: PAP2b فرم La فسفاتیدات را مصرف می کند و لذا هر عاملی که باعث تسهیل روند تبدیل فرم La به HII گردد باعث کاهش فعالیت آنزیم می گردد و بر عکس, عواملی مثل ساختارشکن های اوره و گوانیدین هیدروکلراید بعلت ابقا فرم La باعث افزایش فعالیت آنزیم می گردند. چون یون Mg2+ باعث تسهیل ایجاد فرم HII سوبسترا می شود و آنزیم نیاز به فرم La سوبسترا دارد لذا می توان نتیجه La فسفاتیدات, HII فسفاتیدات گرفت که نه تنها آنزیم نیازی به یون Mg2+ ندارد بلکه توسط آن مهار می گردد.

استنادها

  • ثبت نشده است.

    • ارجاعات

    استناددهی

    APA: کپی

    حیدریان، اسفندیار، و حقیقی، بهرام. (1385). علت عدم نياز به يون Mg2+در آنزيم فسفاتيدات فسفوهيدرولاز غشايي نسبت به فرم سيتوزولي آن در كبد موش صحرايي. مجله علمی دانشگاه علوم پزشکی ایلام، 14(3)، 12-21. SID. https://sid.ir/paper/90366/fa

    Vancouver: کپی

    حیدریان اسفندیار، حقیقی بهرام. علت عدم نياز به يون Mg2+در آنزيم فسفاتيدات فسفوهيدرولاز غشايي نسبت به فرم سيتوزولي آن در كبد موش صحرايي. مجله علمی دانشگاه علوم پزشکی ایلام[Internet]. 1385؛14(3):12-21. Available from: https://sid.ir/paper/90366/fa

    IEEE: کپی

    اسفندیار حیدریان، و بهرام حقیقی، “علت عدم نياز به يون Mg2+در آنزيم فسفاتيدات فسفوهيدرولاز غشايي نسبت به فرم سيتوزولي آن در كبد موش صحرايي،” مجله علمی دانشگاه علوم پزشکی ایلام، vol. 14، no. 3، pp. 12–21، 1385، [Online]. Available: https://sid.ir/paper/90366/fa

    مقالات مرتبط نشریه ای

    مقالات مرتبط همایشی

  • ثبت نشده است.

    • طرح های مرتبط

  • ثبت نشده است.

    • کارگاه های پیشنهادی






    بازگشت به بالا
    telegram sharing button
    whatsapp sharing button
    linkedin sharing button
    twitter sharing button
    email sharing button
    email sharing button
    email sharing button
    sharethis sharing button