مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

نسخه انگلیسی

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

video

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

sound

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

نسخه انگلیسی

مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

بازدید:

1,422
مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

دانلود:

679
مرکز اطلاعات علمی Scientific Information Database (SID) - Trusted Source for Research and Academic Resources

استناد:

اطلاعات مقاله نشریه

عنوان

تاثیر فلز کبالت بر سینتیک و ساختار آنزیم تایروزیناز قارچ خوراکی

صفحات

 صفحه شروع 31 | صفحه پایان 40

چکیده

 مقدمه و هدف: تایروزیناز به عنوان یک آنزیم موثر در سطوح متفاوت حیات نشان داده شده است. این اهمیت هم از نظر عملکرد و هم از نظر ساختار و پایداری آنزیم مهم است. تنوع سوبسترایی آنزیم, امکان بررسی لیگاندهای متفاوت روی سینتیک آنزیم در هر دو فعالیت کاتکولازی و کرزولازی را فراهم می کند. عملکرد سینتیکی پیچیده آنزیم و نیز فعالیت و ساختار آن در این دو واکنش پی درپی از نظر مکانیسمی هنوز به خوبی شناخته نشده است.هدف: تعیین تاثیر فلز کبالت بر سینتیک و ساختار آنزیم تایروزیناز قارچ خوراکیمواد و روش کار: در این مطالعه, ساختار آنزیم با استفاده از تکنیک های دو رنگ نمایی حلقوی (CD) و فلوئورسانس و نیز فعالیت سینتیکی آن با استفاده از سوبسترای طبیعی کافئیک اسید در حضور یون فلزی Co2+ با غلظت های صفر, 0.2, 0.6 و 0.9 میلی مولار و در pH برابر 6, 7, 8 و 9 بررسی شد. ثابت های a و β که تاثیر فعال کننده برروی آنزیم و تمایل آن به سوبسترا را نشان می دهند با ترسیم منحنی های ثانویه لاینووربرک برای آنزیم و Co2+ به دست آمدند.نتایج: سینتیک فعال سازی آنزیم تایروزیناز برای یون فلزی فوق از الگوی فعال کننده غیرضروری پیروی کرد. مقادیر(a<1) a  نشان می دهد, پیوند لیگاند فلزی با آنزیم باعث افزایش تمایل سوبسترا به آن می شود. مقادیر(b>1) b  نیز نشان می دهد, پیوند سوبسترا به آنزیم می تواند تسریع حداکثر سرعت آنزیم را از طریق افزایش ثابت کاتالیتیکی آنزیم (Kcat) به دنبال داشته باشد. بیشترین فعالیت آنزیم در عدم حضور یون Co2+ در pH برابر هفت به دست آمد. بررسی ساختاری آنزیم با تکنیک های فلوئورسانس و بیضی واری حلقوی نشان داد, در pH برابر 9,Co2+  چه از نظر ساختار دوم و چه ساختار سوم پایداری آنزیم را به دنبال دارد.نتیجه گیری: به طور خلاصه, نتایج حاصل از مطالعات سینتیکی و ساختاری آنزیم, الگوی فعال سازی غیرضروری آنزیم را توسط لیگاند فلزی Co2+ نشان داد. پیوند احتمالی این لیگاند در نزدیکی موضع فعال, فعال سازی آنزیم را از طریق اثر آلوستریکی به دنبال خواهد داشت. از طرفی لزوما شرایط مناسب فعالیت آنزیم همان شرایط مناسب پایداری آنزیم نخواهد بود.

استنادها

  • ثبت نشده است.
  • ارجاعات

  • ثبت نشده است.
  • استناددهی

    APA: کپی

    غیبی، نعمت اله، و سیرتی ثابت، مجید. (1389). تاثیر فلز کبالت بر سینتیک و ساختار آنزیم تایروزیناز قارچ خوراکی. دانشور پزشکی، 17(86)، 31-40. SID. https://sid.ir/paper/356002/fa

    Vancouver: کپی

    غیبی نعمت اله، سیرتی ثابت مجید. تاثیر فلز کبالت بر سینتیک و ساختار آنزیم تایروزیناز قارچ خوراکی. دانشور پزشکی[Internet]. 1389؛17(86):31-40. Available from: https://sid.ir/paper/356002/fa

    IEEE: کپی

    نعمت اله غیبی، و مجید سیرتی ثابت، “تاثیر فلز کبالت بر سینتیک و ساختار آنزیم تایروزیناز قارچ خوراکی،” دانشور پزشکی، vol. 17، no. 86، pp. 31–40، 1389، [Online]. Available: https://sid.ir/paper/356002/fa

    مقالات مرتبط نشریه ای

    مقالات مرتبط همایشی

  • ثبت نشده است.
  • طرح های مرتبط

  • ثبت نشده است.
  • کارگاه های پیشنهادی






    بازگشت به بالا
    telegram sharing button
    whatsapp sharing button
    linkedin sharing button
    twitter sharing button
    email sharing button
    email sharing button
    email sharing button
    sharethis sharing button